泛素连接酶的结构与功能研究进展

• 作者: 侯巧明 南洁 杨娜 苏晓东
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: 泛素连接酶 底物特异性 HECT RING-finger WD40
• 年，卷（期）: 2008,（1）
• 所属期刊栏目: 综述与专论
• 页码范围: 14-20
• 页数: 7页
• 分类号: Q71
• 字数: 5404字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3282.2008.01.003

摘要

泛素化是体内蛋白质翻译后重要修饰之一,是蛋白质降解的信号.泛素连接酶E3是泛素化过程中的关键酶之一,介导活化的泛素从结合酶E2转移到底物,不同的泛素连接酶作用于不同的底物蛋白,决定了泛素化修饰的特异性.根据结构与功能机制的不同,可将泛素连接酶E3分为HECT (homologousto E6AP C terminus)家族和RING-finger家族,前者含有HECT结构域,可直接与泛素连接再将其传递给底物.RING-finger家族的E3发现较晚,庞大且功能复杂,是近年来研究的热点,此家族均包含相似的E2结合结构域和特异的底物结合部分,作为桥梁将活化的泛素从E2直接转移到靶蛋白,其本身并不与泛素发生作用.总结了这2种E3连接酶家族成员的三维结构及功能机制研究的最新进展.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	南洁	北京大学生命科学学院结构生物学实验室	2	87	2.0	2.0