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人血清白蛋白与酸性铬兰K相互作用机理的光谱学
人血清白蛋白与酸性铬兰K相互作用机理的光谱学
作者:
周磊
庄稼
迟燕华
邓建军
马萍
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
人血清白蛋白
酸性铬兰K
荧光光谱法
傅立叶变换红外光谱
二级结构
摘要:
采用荧光光谱法、紫外可见吸收光谱和傅立叶变换红外光谱法(FT-IR)研究了模拟生理条件下人血清白蛋白(HSA)与酸性铬兰K(ACBK)的相互作用. 根据荧光猝灭数据,HSA与ACBK有一个结合位点,结合常数为2.3×104 L/mol;根据Frster能量转移理论,求得ACBK与HSA上氨基酸残基间的距离r=3.46 nm;运用蛋白质红外光谱酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带结合的方法定量测定了HSA与ACBK作用后二级结构的变化. 结果发现,HSA与ACBK的结合使蛋白质分子中的肽链部分展开,α螺旋结构明显减少约9%,β-折叠减少约2%,而β-转角和无规卷曲分别增加了约6%和5%. 结果说明,说明二级结构由α螺旋和β-折叠向β-转角和无规卷曲结构转变,分子结构的松散程度增加;根据荧光光谱和红外光谱的分析结果探讨了HSA与ACBK结合,结果表明,ACBK分子中苯环的疏水性使其与HSA疏水腔中的氨基酸残基发生相互作用.
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内容分析
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文献信息
篇名
人血清白蛋白与酸性铬兰K相互作用机理的光谱学
来源期刊
应用化学
学科
化学
关键词
人血清白蛋白
酸性铬兰K
荧光光谱法
傅立叶变换红外光谱
二级结构
年,卷(期)
2008,(9)
所属期刊栏目
研究论文
研究方向
页码范围
1032-1036
页数
5页
分类号
O657.3
字数
3865字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1000-0518.2008.09.007
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
周磊
西南科技大学材料科学与工程学院化学系
9
37
4.0
5.0
2
迟燕华
西南科技大学材料科学与工程学院化学系
49
431
12.0
18.0
3
马萍
西南科技大学材料科学与工程学院化学系
6
51
4.0
6.0
4
庄稼
西南石油大学材料科学与工程学院
49
329
11.0
16.0
5
邓建军
绵阳四零四医院检验科
1
8
1.0
1.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献
(0)
共引文献
(0)
参考文献
(0)
节点文献
引证文献
(8)
同被引文献
(6)
二级引证文献
(16)
2008(1)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2008(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2009(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
2010(2)
引证文献(2)
二级引证文献(0)
2011(2)
引证文献(1)
二级引证文献(1)
2012(5)
引证文献(2)
二级引证文献(3)
2013(3)
引证文献(0)
二级引证文献(3)
2014(5)
引证文献(0)
二级引证文献(5)
2015(2)
引证文献(1)
二级引证文献(1)
2016(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
2017(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
2019(1)
引证文献(0)
二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
人血清白蛋白
酸性铬兰K
荧光光谱法
傅立叶变换红外光谱
二级结构
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
应用化学
主办单位:
中国化学会
中国科学院长春应用化学研究所
出版周期:
月刊
ISSN:
1000-0518
CN:
22-1128/O6
开本:
大16开
出版地:
长春市人民大街5625号
邮发代号:
8-184
创刊时间:
1983
语种:
chi
出版文献量(篇)
5741
总下载数(次)
10
总被引数(次)
46901
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:
数理科学
期刊文献
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