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摘要:
通过盐析、DEAE-FF和Superdex-75,对Bacillus amyloliquefaciens M23产生的α-淀粉酶进行了纯化,得到电泳纯的α-淀粉酶,纯化倍数为29.6l,活力回收率为20.06%.用SDS-PAGE测得该酶的分子量为58kD.该酶的最适反应温度为55℃,最适反应pH值为6.0.纯酶液在pH7.0~10.0缓冲液中室温放置24h,可保持80%以上活力.55℃保温15min,基本丧失活力,添加10mmol/L的Ca2+能显著提高酶的热稳定性.Ca2+、Mg2+和Co2+具有激活该酶活性的作用,EDTA抑制酶的活性.60℃,以可溶性淀粉为底物的Km,Vmax,分别为4.33g/L、1.19g/L·min.薄层层析结果表明该酶水解淀粉生成糊精和寡聚糖.
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关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 中温α-淀粉酶的酶学性质研究
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 Bacillus amyloliquefaciens α-淀粉酶 纯化 性质
年,卷(期) 2008,(9) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 373-377
页数 5页 分类号 Q55
字数 3521字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-6630.2008.09.085
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 沈微 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 98 817 14.0 24.0
2 王正祥 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 120 1443 20.0 31.0
3 石贵阳 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 128 1034 17.0 24.0
4 刘洋 江南大学工业生物技术教育部重点实验室 23 153 6.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
Bacillus amyloliquefaciens
α-淀粉酶
纯化
性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
相关基金
国家高技术研究发展计划(863计划)
英文译名:The National High Technology Research and Development Program of China
官方网址:http://www.863.org.cn
项目类型:重点项目
学科类型:信息技术
论文1v1指导