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摘要:
日的构建CIpP原核表达载体,获取原核表达的CIpP蛋白分子.方法 分离培养TIGR4型肺炎链球菌,获取其染色体DNA,采用基因体外重组的方法将完整的CIpP读码框克隆到pET-32a原核表达载体,并经测序鉴定,所表达的抗原蛋白用Western blot鉴定,镍柱纯化并透析复性,真空冷冻干燥保存.结果 测序结果证实克隆的基因与GenBank中的序列相符,Western blot证实获得了CIpP融合蛋白.结论 获得了高表达的重组抗原蛋白,经镍柱纯化后纯度可达90%以上.
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文献信息
篇名 肺炎链球菌毒力因子ClpP蛋白酶的体外表达及纯化
来源期刊 第三军医大学学报 学科 医学
关键词 毒力因子 肺炎链球菌 CIpP蛋白
年,卷(期) 2008,(18) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 1753-1755
页数 3页 分类号 Q503|Q556.9|R378.12
字数 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-5404.2008.18.020
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈曜 重庆医科大学附属第二医院感染科 16 155 7.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
毒力因子
肺炎链球菌
CIpP蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
第三军医大学学报
半月刊
1000-5404
50-1126/R
大16开
重庆市沙坪坝区高滩岩30号
78-91
1979
chi
出版文献量(篇)
15739
总下载数(次)
28
总被引数(次)
97850
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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