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摘要:
采用融合表达技术,将BMP-7与SUMO(Small ubiquitin-related modifier)基因通过PCR技术连接起来,组成SUMO-BMP7基因片段,双酶切后插入到pET28a载体中克隆,挑取单克隆进行酶切及菌落PCR检测,提取检测结果为阳性的质粒,转化进大肠杆菌BL21(DE3)中进行表达.SUMO属于小泛素样修饰因子,具有帮助蛋白质折叠的作用,可提高目的蛋白的表达量和增加目的蛋白的可溶性,经特异性酶切后,目的蛋白能够得到天然的N末端;结果:表达后经超声、Ni-NTA纯化得到SUMO-BMP7融合蛋白.确定了可溶性SUMO-BMP7适宜的诱导温度、诱导时间和IPTG浓度,得到了电泳纯度大约98%的SUMO-BMP7融合蛋白;获得的可溶性融合蛋白,具有很高的表达量.分离纯化后,SDS-PAGE纯度可达到98%左右.为其下一步的酶切和活性研究提供基础.
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内容分析
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文献信息
篇名 SUMO-BMP7融合蛋白的表达及纯化
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 小泛素样修饰蛋白 骨形态发生蛋白7 克隆 融合表达 纯化
年,卷(期) 2009,(3) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 189-193
页数 5页 分类号 Q78
字数 语种 中文
DOI
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研究主题发展历程
节点文献
小泛素样修饰蛋白
骨形态发生蛋白7
克隆
融合表达
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
相关基金
江苏省自然科学基金
英文译名:Natural Science Foundation of Jiangsu Province
官方网址:http://www.jsnsf.gov.cn/News.aspx?a=37
项目类型:
学科类型:
论文1v1指导