原文服务方: 中国抗生素杂志       
摘要:
应用信息论方法和计算机模拟的方法,对IMP型β-内酰胺酶序列及活性中心进行分析,结果表明在配体结合部位的大部分残基是高度保守的,但也有部分残基易发生变异,如32位Pro、31位Val和163位Try,这些变异是引起该酶不同变异型对β-内酰胺类抗生素水解能力不同的重要原因,在设计抑制剂时需考虑在酶高变区附近分子的柔性,以防出现新突变型而对昕设计抑制剂产生抗性.将酶和底物亚胺培南及青霉素G对接结果表明.底物与酶的结合自由能与酶的催化活性间有很好的相关性,可作为评估底物或酶抑制剂结合能力的重要评价指标.对接模型更细致地显示了酶中与底物相互作用的氨基酸残基,为酶抑制剂的合理设计奠定了基础.
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文献信息
篇名 IMP型金属β-内酰胺酶活性中心的计算机模拟分析
来源期刊 中国抗生素杂志 学科
关键词 IMP 金属β-内酰胺酶 香农熵 同源模建 分子对接
年,卷(期) 2009,(9) 所属期刊栏目 遗传育种与生物合成
研究方向 页码范围 543-547
页数 5页 分类号 R978.1+1
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郑珩 中国药科大学药物生物信息学教研室 106 521 13.0 17.0
2 劳兴珍 中国药科大学药物生物信息学教研室 36 122 7.0 9.0
3 余江河 中国药科大学药物生物信息学教研室 16 78 4.0 8.0
4 许岩 中国药科大学药物生物信息学教研室 4 14 2.0 3.0
5 吕品一 中国药科大学药物生物信息学教研室 2 12 2.0 2.0
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IMP
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中国抗生素杂志
月刊
1001-8689
51-1126/R
大16开
1976-01-01
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