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摘要:
目的:获得重组人半乳糖凝集素-1(galectin-1)蛋白,并分析其生物学活性.方法:PCR方法扩增目的基因,将其克隆到原核表达载体pET21a(+),获得重组质粒pET-galectin;将其转化至表达宿主菌BL21(DE3)中,用IPTG进行诱导,获得目的蛋白的表达;采用Ni-NTA亲和层析柱对目的蛋白进行纯化,用红细胞凝集试验分析其生物学活性.结果与结论:成功构建重组原核表达质粒pET-galectin,目的蛋白在大肠杆菌中获得高效表达,经Ni-NTA亲和层析柱一步纯化后,得到的蛋白纯度可达80%以上.红细胞凝集试验结果表明获得的重组蛋白具有较好的生物学活性,可进一步用于半乳糖凝集素-1功能研究.
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内容分析
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文献信息
篇名 半乳糖凝集素-1的表达纯化与生物活性分析
来源期刊 军事医学科学院院刊 学科 生物学
关键词 半乳糖凝集素 原核表达 蛋白纯化 红细胞凝集试验
年,卷(期) 2009,(3) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 231-233
页数 3页 分类号 Q78
字数 3161字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-9960.2009.03.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘树玲 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 9 18 3.0 4.0
2 易绍琼 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 13 71 3.0 8.0
3 于婷 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 12 55 4.0 6.0
4 张晓艳 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 2 31 2.0 2.0
5 任声权 军事医学科学院微生物流行病研究所病原微生物生物安全国家重点实验室 2 20 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
半乳糖凝集素
原核表达
蛋白纯化
红细胞凝集试验
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
月刊
1674-9960
11-5950/R
大16开
北京太平路27号
82-757
1956
chi
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