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摘要:
利用紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱和荧光光谱研究在生理pH值条件下,竹红菌甲素(Hypocre-llin A,HA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.UV-Vis吸收光谱中HA的吸收峰蓝移,表明HA的存在使BSA分子中的氨基酸残基形成氢键.荧光光谱结果表明,BSA的存在对于HA的荧光发射峰具有一定的影响.双分子猝灭速率常数为1.65×1012L·(mol·s)-1,表明HA与BSA相互作用发生在HA与BSA分子外部的氨基酸残基之间,与BSA分子内部结构没有直接的相互作用.
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文献信息
篇名 竹红菌甲素与牛血清白蛋白相互作用光谱研究
来源期刊 化学工程师 学科 物理学
关键词 牛血清白蛋白(BSA) 竹红菌甲素(HA) 吸收光谱 荧光光谱
年,卷(期) 2009,(12) 所属期刊栏目 科研与开发
研究方向 页码范围 7-9,24
页数 4页 分类号 O433.4
字数 2587字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1002-1124.2009.12.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 葛文中 黑龙江八一农垦大学生命科学技术学院 54 215 7.0 12.0
2 安红波 黑龙江八一农垦大学生命科学技术学院 17 68 5.0 6.0
3 秦学功 黑龙江八一农垦大学生命科学技术学院 26 141 7.0 10.0
4 牛磊 黑龙江八一农垦大学生命科学技术学院 1 2 1.0 1.0
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节点文献
牛血清白蛋白(BSA)
竹红菌甲素(HA)
吸收光谱
荧光光谱
研究起点
研究来源
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相关学者/机构
期刊影响力
化学工程师
月刊
1002-1124
23-1171/TQ
大16开
哈尔滨市香坊区衡山路18号
14-165
1988
chi
出版文献量(篇)
5908
总下载数(次)
9
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24587
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