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摘要:
依据计量置换保留理论所得到的参数lgI, 来测定不同构象态α-糜蛋白酶(α-Chy)在两种不同高效疏水相互作用色谱(HPHIC)固定相表面的折叠自由能, 发现脲变α-Chy在HPHIC固定相表面获取的折叠自由能比溶液中的高很多, 不同HPHIC固定相表面为脲变α-Chy提供不同的折叠自由能, 且都随变性剂脲浓度的增大而增大;通过对不同HPHIC色谱柱后复性α-Chy的比活测定, 还发现脲变α-Chy的复性效率与其从固定相表面的折叠自由能有关, 同一构象的α-Chy从固定相表面得到的折叠自由能越高越有利于其折叠成天然蛋白质.
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文献信息
篇名 HPHIC固定相对脲变α-糜蛋白酶复性的影响
来源期刊 分析试验室 学科 化学
关键词 蛋白折叠 疏水相互作用色谱 计量置换理论 α-糜蛋白酶 折叠自由能
年,卷(期) 2009,(5) 所属期刊栏目 研究报告与研究简报
研究方向 页码范围 34-37
页数 4页 分类号 O658.1
字数 3141字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-0720.2009.05.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 柯从玉 西北大学现代分离科学研究所 6 12 2.0 3.0
2 耿信笃 西北大学现代分离科学研究所 80 808 14.0 26.0
3 刘振岭 新乡医学院化学教研室 22 142 7.0 11.0
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白折叠
疏水相互作用色谱
计量置换理论
α-糜蛋白酶
折叠自由能
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
分析试验室
月刊
1000-0720
11-2017/TF
大16开
北京新街口外大街2号
82-431
1982
chi
出版文献量(篇)
7108
总下载数(次)
13
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导