臭曲霉ZU-G1 α-半乳糖苷酶的分离纯化及酶学性质

• 作者: 何国庆 刘彩琴
• 来源期刊: 中国食品学报
• 关键词: 臭曲霉 α-半乳糖苷酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2009,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 70-75
• 页数: 6页
• 字数: 4156字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1009-7848.2009.04.012

摘要

为明确臭曲霉ZU-G1分泌的α-半乳糖苷酶的酶学性质,采用硫酸铵沉淀、分子筛层析和阴离子交换层析等方法进行分离纯化.试验结果表明:α-半乳糖苷酶的分子质量136.71 kDa,反应最适pH 5.0,最适温度60℃;在30～40℃环境中热稳定性较好,在pH 6.0环境中酸碱稳定性较好.该酶受Ag+和十二烷基磺酸钠的强烈抑制(抑制率分别为100%和93%)、Cu2+的明显抑制,而Ca2+、Mg2+、Zn2+、Mn2+、K+、Na+、棉籽糖、乙二胺四乙酸和巯基乙醇对酶活性影响较小.该酶对pNPG的米氏常数Km=33.48 mmol/L,最大反应速度Vmax=238.09 mmol/(L·min).本试验结果为α-半乳糖苷酶在饲料和食品中的应用提供了一定的理论基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	何国庆	浙江大学食品科学与营养系	279	3858	34.0	45.0
2	刘彩琴	浙江树人大学生物与环境工程学院	37	105	6.0	9.0