重组E.coli胆固醇氧化酶的分离纯化及其酶学性质研究

• 作者: 孙艳 张玲 杨海麟 王武 钟学敏
• 来源期刊: 生物技术通报
• 学科: 生物学
• 关键词: 胆固醇氧化酶 重组E.coli 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2009,（5）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 64-68
• 页数: 5页
• 分类号: Q5
• 字数: 4379字
• 语种: 中文

摘要

对重组E.coli产生的胆固醇氧化酶采用70%硫酸铵盐析、CM Sepharose FF离子层析、Phenyl Sepharose 6 Fast疏水层析、Sephadex G-75凝胶过滤,得到的胆固醇氧化酶在SDS-PAGE上呈单一蛋白质条带,酶的纯化倍数为93,收率为21%.部分酶学性质表明:酶的最适反应温度为37℃,最适反应pH7.5,热稳定范围在40℃以下,酶的pH稳定范围为6～9,分子量分别为50 kD和52 kD.酶动力学参数Km值及Vmax分别为8.2×10-5 mol/L和0.21 mmol/(L.min).

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王武	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	124	898	16.0	22.0
2	杨海麟	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	104	690	14.0	20.0
3	孙艳	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	20	85	5.0	8.0
4	张玲	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	66	239	8.0	12.0
5	钟学敏	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	2	7	2.0	2.0