重组大肠杆菌耐热α-淀粉酶的分离纯化及其酶学性质研究

• 作者: 张强 张洪斌 胡雪芹
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 重组大肠杆菌 α-淀粉酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2009,（21）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 217-220
• 页数: 4页
• 分类号: Q939.97
• 字数: 2688字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-6630.2009.21.051

摘要

对重组大肠杆菌耐热α-淀粉酶分离纯化及其酶学性质进行研究,结果表明:该酶分子量约为90kD,最适温度为60～70℃,最适pH值为6.6,酶学动力学常数K_m值为143.52mmol/L;酶活力在pH5.4～7.8较为稳定;4℃保存2周酶活力仅下降一半,35℃保温3d有50%以上的酶活力,70℃以上酶失活很快;Mn~(2+)对酶催化作用有较大的促进,K~+、Ca~(2+)有微弱的促进作用,Mg~(2+)对催化反应无影响,Cu~(2+)的抑制作用最强,其他金属离子Co~(2+)、Zn~(2+)、Fe~(2+)对酶催化作用有不同程度的抑制作用;有机离子对酶催化作用均是抑制作用,其中抑制作用最强的是SDS.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张洪斌	合肥工业大学化学工程学院	59	436	13.0	17.0
2	胡雪芹	合肥工业大学化学工程学院	35	219	9.0	12.0
3	张强	合肥工业大学化学工程学院	42	434	9.0	20.0