γ-干扰素诱导蛋白-10融合蛋白的表达纯化及其生物学活性测定

• 作者: 代吕霞 张林 李明远 李虹 蒋中华
• 来源期刊: 中国现代医学杂志
• 学科: 生物学
• 关键词: γ-干扰素诱导蛋白-10 融合蛋白 生物学活性
• 年，卷（期）: 2009,（23）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 3521-3524,3528
• 页数: 5页
• 分类号: Q78
• 字数: 3884字
• 语种: 中文

摘要

目的 表达大鼠γ-干扰素诱导蛋白-10 (IP-10) 融合蛋白,并测定其生物学活性.方法 从大鼠脾细胞中提取总RNA,用RT-PCR方法得到IP-10cDNA.双酶切将其插入pET-32 (a) +载体中.重组质粒pET-32a (+) -IP10经测序证实.将pET-32a (+) -IP10转化大肠杆菌BL21 (DE3) 中进行表达,目的蛋白经镍离子亲和层析柱纯化.微室跨膜迁移实验测定其生物学活性.结果 测序表明,所构建的重组质粒pET-32a (+) -IP10序列完全正确,诱导表达的蛋白的相对分子量同预期分子量相同,微室跨膜迁移实验测定出IP-10融合蛋白对激活的T淋巴细胞具有良好的趋化活性.结论 成功在大肠杆菌中表达了IP-10融合蛋白,并具有生物学活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李虹	四川大学基础医学与法医学院微生物实验室	241	1196	15.0	20.0
2	李明远	四川大学基础医学与法医学院微生物实验室	80	362	11.0	14.0
3	张林	四川大学华西人类疾病生物治疗教育部重点实验室	237	1697	19.0	30.0
4	蒋中华	四川大学基础医学与法医学院微生物实验室	15	91	5.0	9.0
5	代吕霞	成都医学院临床技能中心	19	92	5.0	8.0