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摘要:
成功构建了一个高效表达大肠杆菌谷氨酸脱羧酶GAD来源的重组质粒pET28a-gadA,并转化E.coli BL21(DE3),工程菌株经0.4mmol/L IPTG或1g/L的乳糖, 37℃诱导表达8h,粗酶液的酶活达到12U/mL,大约是出发菌株E.coli K-12的60倍.工程菌1.15U粗酶液以31g/L L-谷氨酸钠为底物, 37℃、pH 4.0条件下反应4h,γ-氨基丁酸的生成量达到19.57g/L, L-谷氨酸钠的转化率为93%,从而为γ-氨基丁酸的生产提供了很好的前景.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 生物转化法重组谷氨酸脱羧酶合成γ-氨基丁酸
来源期刊 南京师大学报(自然科学版) 学科 工学
关键词 谷氨酸脱氢酶(GAD) 工程菌 酶法合成 γ-氨基丁酸(GABA)
年,卷(期) 2010,(3) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 85-90
页数 分类号 TS201.2+5
字数 4626字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-4616.2010.03.017
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 殷志敏 南京师范大学生命科学学院 27 181 7.0 12.0
2 王期 南京师范大学生命科学学院 6 21 3.0 4.0
3 李桂兰 南京师范大学生命科学学院 3 18 2.0 3.0
4 抗晶晶 南京师范大学生命科学学院 1 12 1.0 1.0
5 忻寅强 南京师范大学生命科学学院 2 15 2.0 2.0
传播情况
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引文网络
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研究主题发展历程
节点文献
谷氨酸脱氢酶(GAD)
工程菌
酶法合成
γ-氨基丁酸(GABA)
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
南京师大学报(自然科学版)
季刊
1001-4616
32-1239/N
大16开
南京市宁海路122号南京师范大学
1955
chi
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