利用CαH系统的零量子-双量子混合相干的弛豫测量研究蛋白质动力学

• 作者: 丁尚武 方菁霞 林研诗
• 来源期刊: 波谱学杂志
• 学科: 物理学
• 关键词: 蛋白质动力学 弛豫 交换 多量子相干 CPMG
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 页码范围: 445-460
• 分类号: O482.53
• 字数: 2426字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-4556.2010.03.016

摘要

越来越多的证据说明, "传统"的弛豫测量(T1,T2,NOE)不足以完整描述蛋白质的复杂动态, 如化学交换、构型交换或相互作用导致的动态改变.涉及到多量子相干弛豫机制可以提供额外的动态信息.该文测量2个蛋白质的CαH 系统的混合零量子和双量子弛豫速率随CPMG序列中脉冲间隔及温度的变化来探讨蛋白质中的动态及温度的影响.发现2种蛋白之质中均存在可观的交换效应, 且与残基位置有关.进一步的分析表明, 两位点交换模型不足以解释蛋白质的复杂动态.