家蚕磷酸吡哆醇氧化酶在E.coli中的表达及酶学特征研究

• 作者: 张剑韵 王振 黄龙全
• 来源期刊: 蚕业科学
• 学科: 农学
• 关键词: 家蚕 磷酸吡哆醇氧化酶 原核表达 分离纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 所属期刊栏目: 研究简报
• 页码范围: 503-506
• 分类号: S881.2|Q78
• 字数: 2971字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0257-4799.2010.03.021

摘要

磷酸吡哆醇氧化酶(pyridoxine-5′-phosphate oxidase, PNPO)是维生素B6(VB6)代谢的关键酶.采用重组质粒pET32a(+)-PNPO原核表达家蚕(Bombyx mori)PNPO,经Ni2+亲和层析纯化后对其基本酶学性质进行分析.结果表明,纯化后的家蚕重组PNPO经SDS-PAGE鉴定为单一条带,比活力为529.81 nmol/(min·mg)蛋白,纯化倍数为7.1倍;该酶的最适反应温度为40 ℃,在50 ℃以下稳定;在pH 8.0～9.0之间酶活力最高,pH 6.0～10.0之间活力保持稳定.该结果有助于进一步开展家蚕PNPO的催化作用和表达调控机制的研究.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王振	安徽农业大学茶与食品科技学院	13	67	3.0	8.0
2	张剑韵	安徽农业大学生命科学学院	36	305	11.0	16.0
3	黄龙全	安徽农业大学茶与食品科技学院	37	305	11.0	16.0