黑豆胰蛋白酶抑制剂的纯化及性质研究

• 作者: 汪少芸 邵彪 饶平凡
• 来源期刊: 中国食品学报
• 学科: 农学
• 关键词: 黑豆 胰蛋白酶抑制剂 纯化 表征
• 年，卷（期）: 2010,（6）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 47-53
• 分类号: S529
• 字数: 2808字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1009-7848.2010.06.008

摘要

目的:分离、纯化一种黑豆胰蛋白酶抑制剂,进行酶学性质及其生物学性质研究,为其生物活性蛋白的研究提供依据.方法:采用硫酸铵分级沉降、弱阳交换色谱CM-Sephadex C-50、亲和色谱Affi-gel和SDS-PAGE 等方法分离、纯化和鉴定:以BANPA为底物,检测BSTl对胰蛋白酶的抑制活性.结果:从黑豆种子中分离到一种胰蛋白酶抑制荆.命名为BSTI.SDS-PAGE和阴离子高效液相色谱鉴定表明该蛋白具有相当高的纯度.其相对分子质量为20 kD.等电点为5.6.当抑制剂与酶的物质的量比达到1时,使酶完全失活.在温度65℃以下以及经pH2-10处理后,BSTI活性几乎不受影响.BSTI对植物致病菌苹果轮纹病菌、瓜果腐霉病菌和白菜黑斑病菌具有较强的抑制作用,而对甜瓜枯萎病菌和葡萄灰霉病菌无抑制作用.结论:本文分离、表征到一种具有抗菌活性的新型胰蛋白酶抑制剂,可以使用离子交换层析柱进行分离、纯化.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	饶平凡	福州大学生物科学与工程学院	181	1617	19.0	28.0
2	汪少芸	福州大学生物科学与工程学院	117	645	14.0	18.0
3	邵彪	福州大学生物科学与工程学院	8	55	5.0	7.0