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摘要:
热休克蛋白70是热休克蛋白家族中的重要成员,它在保护生物体免受各种胁迫中发挥重要作用.由于其惊人的再生能力,淡水涡虫作为研究再生和发育的模式动物受到研究者关注.但是,有关涡虫抗逆性的分子机制却少有报道.研究采用RACE(Rapid amplification of cDNA end)技术首次从日本三角涡虫中克隆出hsp70(Djhsp70)全长cDNA序列.Djhsp70 cDNA全长2066 bp,含有1947 bp的开放阅读框,编码648个氨基酸,分子量71.18 kD,GenBank登录号EU380241.DjHSP70的氨基酸含有真核生物HSP70家族蛋白的三个标签序列(9-16位的IDLGTTYS、199-206位的DLGGGTFD、334-339位的IVLVGG)和末端高度保守序列EEVD.经BLAST检索分析,pjhsp70的核苷酸序列和推定的氨基酸序列与目前已知HSP70家族成员高度同源.有趣的是,HSP70亲缘关系分析表明:涡虫更靠近脊椎动物,而与无脊椎动物果蝇和线虫相距较远.为了制备抗体研究DjHSP70的组织学定位,实验还成功构建了DjHSP70表达载体,在IPTG诱导下表达出约76 kD的融合蛋白.Djhsp70 cDNA的克隆与表达载体的构建为下一步工作奠定了基础.
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关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 日本三角涡虫hsp70 cDNA克隆及原核表达
来源期刊 水生生物学报 学科 生物学
关键词 日本三角涡虫 HSP70 克隆 表达
年,卷(期) 2010,(2) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 317-322
页数 6页 分类号 Q955
字数 3905字 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1035.2010.00317
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马克学 河南师范大学生命科学学院 30 147 8.0 11.0
2 陈广文 河南师范大学生命科学学院 76 305 10.0 14.0
3 娄昊 河南师范大学生命科学学院 5 4 1.0 2.0
4 费利娜 河南师范大学生命科学学院 2 4 1.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
日本三角涡虫
HSP70
克隆
表达
研究起点
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研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
水生生物学报
双月刊
1000-3207
42-1230/Q
大16开
湖北省武汉市武昌珞珈山水生所 (武昌东湖南路7号)
82-329
1955
chi
出版文献量(篇)
3348
总下载数(次)
8
总被引数(次)
54594
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导