罗非鱼肠蛋白酶的分离纯化及其性质

• 作者: 吴燕燕 李来好 杨贤庆 郝志明
• 来源期刊: 水产学报
• 学科: 农学
• 关键词: 罗非鱼肠 蛋白酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 页码范围: 357-366
• 页数: 10页
• 分类号: TS254.1|S917
• 字数: 6828字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3724/SP.J.1231.2010.06643

摘要

以罗非鱼肠为原料,采用超声波辅助提取技术、电泳技术和层析技术等对罗非鱼肠道蛋白酶进行研究,结果表明:将鱼肠匀浆经超声波提取的粗酶液,用30%～70%的硫酸铵盐进行盐析、Hitrap~(TM) Q FF阴离子交换柱纯化及Sephadex G-100凝胶柱分离纯化,得到罗非鱼肠蛋白酶纯品,其比活为335 U/mg,得率为32.8%;SDS-PAGE电泳为单一蛋白酶带,分子量为28ku.该酶最适pH为8.0～8.5,在pH 7.0～9.0的条件下稳定;最适温度为37～42℃,热稳定性好;该酶的K_m值和V_(max)值分别为0.605 g/L和9.407 μg/min.金属离子Ag~+、Pb~(2+)对蛋白酶有完全抑制作用,Na~+、K~+对该酶无抑制作用.丝氨酸蛋白酶抑制剂能完全抑制该酶活性,胃蛋白酶抑制剂和脲素对该酶有一定抑制作用,EDTA没有明显抑制作用,DTT能激活该酶活性,该酶为丝氨酸蛋白酶.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吴燕燕	中国水产科学研究院南海水产研究所	127	1874	25.0	36.0
2	李来好	中国水产科学研究院南海水产研究所	194	3173	31.0	44.0
3	杨贤庆	中国水产科学研究院南海水产研究所	153	2534	29.0	42.0
4	郝志明		1	17	1.0	1.0