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摘要:
根据GenBank上蜘蛛拖丝蛋白基因序列(AY555585和AH015065)、拖丝蛋白基因的结构特点和密码子的简并性,设计378 bp的拖丝蛋白基因单体,并对其人工聚合成二聚体.Primer5.0分析结果表明,决定拖丝弹性和抗拉力的氨基酸(Gla和Ala)含量(41.43和18.22)接近天然丝蛋白氨基酸含量(42.81和26.32);利用Antheprot软件对二聚体编码氨基酸的二级结构预测结果显示,与丝蛋白的氨基酸链相近,由2个相同的部分排列而成,即β-片层(占48%)、6个α-螺旋间隔(占15%)、散在的转角(占12%)和若干不规则卷曲(占25%).将二聚体与pET-28a( + )连接构建原核表达载体,IPTG诱导重组菌体裂解物经SDS-PAGE电泳可检测到相对分子质量为26.6×103 kD的重组蛋白.上述结果为进一步开展有关转蜘蛛拖丝蛋白基因在绵羊被毛中表达的研究奠定了基础.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 拟蜘蛛拖丝蛋白基因人工合成及其原核表达
来源期刊 四川动物 学科 生物学
关键词 拖丝蛋白基因 人工合成 二聚体 原核表达
年,卷(期) 2010,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 184-188
页数 5页 分类号 Q343
字数 3122字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 梁洋 东北林业大学生命科学学院 33 75 6.0 7.0
2 安铁洙 东北林业大学生命科学学院 75 199 8.0 10.0
3 王春生 东北林业大学生命科学学院 61 134 7.0 9.0
4 罗芳 东北林业大学生命科学学院 5 24 3.0 4.0
5 原璐 东北林业大学生命科学学院 4 29 3.0 4.0
传播情况
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引文网络
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研究主题发展历程
节点文献
拖丝蛋白基因
人工合成
二聚体
原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川动物
双月刊
1000-7083
51-1193/Q
大16开
成都市望江路29号四川大学生命科学学院内
1981
chi
出版文献量(篇)
4190
总下载数(次)
12
总被引数(次)
21965
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导