重组牛凝乳酶的纯化及其酶学性质的研究

• 作者: 张莉 李玉秋 李铁柱 杨贞耐 王景会
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: 重组牛凝乳酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2010,（8）
• 页码范围: 50-54
• 页数: 5页
• 语种: 中文

摘要

用硫酸铵分级沉淀分离提取重组牛凝乳酶(GS115/pPICZαA-chymosin),并经过Sephadex G-75分子筛和DEAE-52离子交换2次层析柱纯化,酶的比活由672 U/mg提高到3 865 U/mg.对纯化后重组牛凝乳酶酶学性质研究表明该酶的最适反应温度为55℃,30～45℃酶活较稳定,保温120 min,剩余活力达73.5%;最适反应pH值为5.0,并在pH 3.0～7.0范围内酶活保持稳定.Ca2+离子浓度0.02%时凝乳酶活力最高,NaCl浓度小于10%时可促进酶反应,除Ni2+和Cu2+对酶有抑制作用外,Fe2+,Fe3+,Mn2+,Mg2+对酶有促进作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张莉	中国农业科技东北创新中心农产品加工研究中心	190	1101	14.0	26.0
2	王景会	中国农业科技东北创新中心农产品加工研究中心	8	36	5.0	6.0
3	杨贞耐	中国农业科技东北创新中心农产品加工研究中心	17	86	5.0	9.0
4	李玉秋	中国农业科技东北创新中心农产品加工研究中心	2	6	1.0	2.0
5	李铁柱	中国农业科技东北创新中心农产品加工研究中心	1	0	0.0	0.0