地衣芽孢杆菌2709蛋白酶分离纯化研究

• 作者: 刘颖 孙冰玉 张毅方 张浩 杨春华 石彦国 马永强
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 碱性蛋白酶 提纯 去酰胺
• 年，卷（期）: 2010,（11）
• 页码范围: 141-146
• 分类号: TQ925.2
• 字数: 4984字
• 语种: 中文

摘要

对产自地衣芽孢杆菌(B.licheniforrais)2709的碱性蛋白酶通过乙醇沉淀、盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析4步纯化,最终获得电泳纯的酶.以去酰胺度及酶比活力为指标,对碱性蛋白酶分离纯化条件进行优化.结果发现:提纯酶的比活力达61069U/mg,纯化倍数为38.7,活性回收率为19,3%,去酰胺度为20.9%.并研究该酶的基本酶学特性,结果发现:该酶最适作用pH值为10.0,最适反应温度为50℃.40℃保温2h后该酶保持80%以上的活力,在pH8～11之间有较高的pH值稳定性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	石彦国	哈尔滨商业大学食品工程学院	107	663	13.0	19.0
2	刘颖	哈尔滨商业大学食品工程学院	105	553	14.0	18.0
3	马永强	哈尔滨商业大学食品工程学院	129	883	14.0	24.0
4	杨春华	哈尔滨商业大学食品工程学院	43	377	13.0	17.0
5	孙冰玉	哈尔滨商业大学食品工程学院	38	223	8.0	13.0
6	张浩	哈尔滨商业大学食品工程学院	17	42	4.0	5.0
7	张毅方		1	5	1.0	1.0