酸性α-淀粉酶的分离纯化与酶学性质研究

• 作者: 李翠香 潘涛 胡元森
• 来源期刊: 生物技术通报
• 学科: 生物学
• 关键词: 酸性α-淀粉酶 蛋白纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 199-202
• 页数: 4页
• 分类号: Q5
• 字数: 2882字
• 语种: 中文

摘要

纯化了枯草芽胞杆菌xm-1菌株酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究.通过硫酸铵沉淀和Sephadex G-75凝胶层析将酸性α-淀粉酶粗酶液纯化了32.5倍,活力回收率为10.0%.酶性质测定结果表明,该酸性α-淀粉酶分子量约为60 kD,最适反应温度为45℃、最适作用pH5 0,该酶在pH3 4-6 0下稳定,高温耐受性差.Cu~(2+)、Zn~(2+)、EDTA对酶有不同程度的抑制作用,Ca~(2+)和Mn~(2+)对酶具有较强的激活作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	胡元森	河南工业大学生物工程学院河南工业大学粮油重点实验室与工程中心	58	505	9.0	21.0
2	李翠香	河南工业大学生物工程学院河南工业大学粮油重点实验室与工程中心	33	468	9.0	21.0
3	潘涛	河南工业大学生物工程学院河南工业大学粮油重点实验室与工程中心	5	38	3.0	5.0