鳀鱼胰蛋白酶分离纯化及性质初步研究

• 作者: 吕英涛 康从民 王琳 薛长湖
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 鳀鱼自溶酶 胰蛋白酶 分离纯化 特性
• 年，卷（期）: 2010,（1）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 181-184
• 页数: 4页
• 分类号: TS264.2
• 字数: 2766字
• 语种: 中文

摘要

鳀鱼内源蛋白酶粗酶中主要含有4种蛋白酶,其中活性最强的为胰蛋白酶,其对鳀鱼自溶所起的作用最大.鳀鱼蛋白酶粗酶经过两次Q-Sepharose FF离子交换色谱和一次Sephacryl S-300凝胶色谱分离,得到纯化的鳀鱼胰蛋白酶,对分离纯化后鳀鱼胰蛋白酶生化特性进行初步研究.结果表明,最适pH9.0,最适温度为55℃,并且有非常好的热稳定性.鳀鱼胰蛋白酶能分解胰蛋白酶的特异性底物,也可以分解天然蛋白,钙、镁离子都对胰蛋白酶酶活有一定的稳定作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	薛长湖	中国海洋大学食品科学与工程学院	475	6355	39.0	54.0
2	吕英涛	青岛科技大学化工学院	30	160	6.0	12.0
3	康从民	青岛科技大学化工学院	41	151	6.0	11.0
4	王琳	青岛科技大学化工学院	23	27	3.0	4.0