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摘要:
针对乳链菌肽(nisin)抑菌谱窄的缺点,选择对抗菌谱较广且具有较强抗性的牛乳铁蛋白氨基末端多肽(rbLF-N)为材料,构建融合基因Nisin-rbLF-N.将融合基因克隆到原核表达载体pGEX-4T1中,转化E.coli BL21(DE3)进行诱导表达,将诱导表达的产物进行Tricine-SDS-PAGE蛋白电泳及抑菌活性检测.结果表明,克隆菌经诱导后可表达出可观的融合蛋白,融合蛋白以包涵体形式存在,包涵体经洗涤、尿素溶解、复性后具有抗菌生物活性.
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文献信息
篇名 Nisin-rbLF-N融合基因的构建及其在大肠杆菌中的表达
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 融合基因 诱导表达 抑菌活性
年,卷(期) 2010,(15) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 194-197
页数 分类号 Q786
字数 4097字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 罗云波 中国农业大学食品科学与营养工程学院 257 3241 29.0 44.0
2 田洪涛 河北农业大学食品科技学院 102 1161 19.0 29.0
4 黄昆仑 中国农业大学食品科学与营养工程学院 85 903 16.0 26.0
5 谷新晰 河北农业大学食品科技学院 42 131 8.0 9.0
6 许文涛 中国农业大学食品科学与营养工程学院 109 782 15.0 23.0
7 袁晓宇 河北农业大学食品科技学院 1 1 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
融合基因
诱导表达
抑菌活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
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