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摘要:
目的:获得鸭肝谷氨酸脱氢酶纯品并对其酶学性质进行研究.方法:采用丙酮脱脂、重金属离子沉淀、硫酸铵分级沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析和Sephacryl S-200凝胶层析方法,分离纯性鸭肝谷氨酸脱氢酶,用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法进行纯度鉴定和酶相对分子质量测定.结果:从鸭肝中分离纯化获得电泳纯的谷氨酸脱氢酶,纯化倍数为60.93倍,酶活力回收率为11.02%,比活力达24.37U/mg.酶相对分子质量为371.41,亚基相对分子质量为61.60.推测该酶由6个相同亚基构成.该酶对NADH的Km为53.19μmol/L,最适pH值为10.0,最适反应温度为35℃.该酶在pH8.0左右较稳定;在40℃以下酶活力保持稳定.Zn2+、Li+和Cu2+对该酶具有显著的抑制作用.结论:分离纯化获得谷氨酸脱氢酶,该酶具有较高应用价值.
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文献信息
篇名 鸭肝谷氨酸脱氢酶的纯化与酶学性质研究
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 鸭肝 谷氨酸脱氧酶 分离纯化 性质
年,卷(期) 2010,(19) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 231-235
页数 分类号 Q554.9
字数 3793字 语种 中文
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食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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