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摘要:
采用脱脂乳为原料,利用四步反相高压液相色谱从Lactobacillus helveticus和Lactobacillus casei subsp.casei 制作的酸乳中分离到两种血管紧张素转化酶Ⅰ(angiotensin Ⅰ-convening enzyme,ACE)抑制肽VPP和IPP,测得它们抑制ACE活性的IC50分别为8.89μmol/L和5.17μmol/L.根据氨基酸序列分析的结果,构建VPP和IPP的分子结构,通过分子柔性对接方法研究它们与ACE相互作用的分子机理,确定它们的作用位点、作用力类型及相互作用能.结果表明:VPP、IPP和ACE的活性口袋之间均形成3个氢键,且存在疏水,亲水等作用力,IPP与ACE之间的结合较VPP更稳定,与IPP比VPP具有较低的IC50值的实验结果相一致.
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综述
血管紧张素转化酶抑制二肽抑制ACE作用的柔性分子对接
血管紧张素转化酶
抑制二肽
分子对接
分子机理
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 两种血管紧张素转化酶抑制肽作用于靶标的分子机理
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 VPP IPP ACE抑制肽 分子模拟
年,卷(期) 2010,(23) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 1-5
页数 分类号 Q518.3
字数 3901字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郭慧青 南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心 1 8 1.0 1.0
2 毛慧 南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心 1 8 1.0 1.0
3 赵波 南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心 61 326 9.0 14.0
4 潘道东 南京师范大学国家乳品加工技术研发分中心 144 1408 20.0 27.0
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VPP
IPP
ACE抑制肽
分子模拟
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研究去脉
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
总被引数(次)
348406
相关基金
江苏省自然科学基金
英文译名:Natural Science Foundation of Jiangsu Province
官方网址:http://www.jsnsf.gov.cn/News.aspx?a=37
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