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摘要:
对重组水稻α-半乳糖苷酶的分离纯化及其酶学性质进行研究.结果表明:该重组酶分子质量约为59kD;最适酶反应温度为45℃,最适pH值为5.0;酶活力在0~20℃,pH4.0~7.0最为稳定;酶学动力学常数Km为0.78mmol/L,Vmax为10.16mmol/(mg·min).多数的金属离子和有机离子对酶催化作用没有影响,Hg2+、Ag+及-SH基团抑制剂P-chloromercuribenzoic acid(pCMB)对酶活性有强烈抑制作用.
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关键词云
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文献信息
篇名 重组水稻α-半乳糖苷酶的分离纯化及酶学性质研究
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 重组 α-半乳糖苷酶 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2010,(21) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 304-307
页数 分类号 TS201.2
字数 3157字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 朱旻鹏 沈阳师范大学工程技术学院 33 152 6.0 11.0
2 李拖平 辽宁大学轻型产业学院 13 154 7.0 12.0
3 李苏红 沈阳师范大学工程技术学院 21 54 4.0 5.0
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纯化
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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