酶促反应的"诱导契合-锁钥"模式

• 作者: 周园 张子剑 潘荣 赫荣乔
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 关键词: 蚯蚓蛋白酶Ⅱ 枯草杆菌蛋白酶 乳酸脱氢酶 锁钥模型 诱导契合模型 诱导契合-锁钥模型 底物专一性
• 年，卷（期）: 2011,（5）
• 所属期刊栏目: 研究快报
• 页码范围: 418-426
• 页数: 9页
• 语种: 中文
• DOI: 10.3724/SP.J.1206.2011.00052

摘要

在酶学理论中,阐释酶识别底物专一性的代表性学说有"锁钥"和"诱导契合"模型等.作者此前研究了蚯蚓蛋白酶Ⅰ(Eisenia fetida protease Ⅰ,EfP-Ⅰ)的底物专一性,提出了"诱导契合-锁钥"反应模式.然而,采用EfP-Ⅰ建立的模式是否具有普遍的酶学意义需要进一步论证.以蚯蚓蛋白酶Ⅱ(Eisenia fetida protease Ⅱ,EfP-Ⅱ)、枯草杆菌蛋白酶(subtilisin,Sub)以及乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)为材料,分别研究了底物反应后酶与其他底物的相互作用.结果显示,经过凝血酶底物chromozym TH(CTH)反应后,蚯蚓蛋白酶Ⅱ和枯草杆菌蛋白酶与尿激酶底物(chromozym U,cu)的反应活性显著降低(P<0.05),表现出符合"诱导契合-锁钥"反应的模式.蚯蚓蛋白酶Ⅱ和枯草杆菌蛋白酶先与CU反应后,却仍能与CTH反应,但后续不能与CU发生反应,仍然表现为"诱导契合-锁钥"模式.另外,丙酮酸反应后的LDH,对乳酸的反应活力显著降低(P<0.05),而乳酸反应后的LDH对丙酮酸的活性却无显著变化.这可能是丙酮酸诱导的LDH构象具有相对的刚性,而乳酸诱导的酶构象具有相对柔性所致.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周园	中国科学院生物物理研究所	38	244	10.0	14.0
2	赫荣乔	中国科学院生物物理研究所	50	141	8.0	11.0
3	张子剑	中国科学院生物物理研究所	2	0	0.0	0.0
4	潘荣	中国科学院生物物理研究所	2	0	0.0	0.0