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摘要:
目的 原核表达牛边缘无浆体(Anaplasma marginale)膜表面蛋白5(Membrane surface protein 5,MSP5),并分析其免疫原性.方法 pQE-MSP5/B121(DE3)阳性重组菌经IPTG诱导表达,表达产物经MagneHisTM蛋白纯化系统纯化后,进行SDS-PAGE分析.将纯化的MSP5蛋白免疫小鼠,以生理盐水免疫作为阴性对照,ELISA法检测血清抗体水平,淋巴细胞增殖试验检测脾淋巴细胞增殖水平,流式细胞术检测T淋巴细胞亚群分类.结果 表达的重组MSP5蛋白相对分子质量约为23 000;纯化蛋白的纯度为83.2%,浓度为1.087 mg/ml;纯化的MSP5蛋白可刺激小鼠产生特异性抗体;免疫组小鼠淋巴细胞增殖水平明显高于阴性对照组(P<0.05);免疫组小鼠CD3+、CD4+和CD4+/CD8+比例高于阴性对照组,CD8+比例低于阴性对照组.结论 已成功表达并纯化了牛边缘无浆体MSP5,其免疫原性良好,为制备单克隆抗体及建立准确可靠的诊断方法奠定了基础.
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文献信息
篇名 牛边缘无浆体膜表面蛋白5的原核表达及其免疫原性
来源期刊 中国生物制品学杂志 学科 医学
关键词 边缘无浆体 膜表面蛋白5 原核细胞 基因表达 免疫原性
年,卷(期) 2011,(7) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 771-774
页数 分类号 Q786|R392-33
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 钱爱东 吉林农业大学动物科技学院 283 1216 15.0 21.0
2 倪宏波 吉林农业大学动物科技学院 158 465 12.0 15.0
4 王春仁 黑龙江八一农垦大学动物科技学院 125 282 7.0 10.0
5 周玉龙 黑龙江八一农垦大学动物科技学院 64 267 8.0 13.0
6 宫大庆 黑龙江八一农垦大学动物科技学院 6 13 2.0 3.0
7 姜海芳 黑龙江八一农垦大学动物科技学院 7 10 2.0 3.0
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中国生物制品学杂志
月刊
1004-5503
22-1197/Q
大16开
长春市西安大路3456号
12-128
1988
chi
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