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摘要:
以夏季和冬季鲢为研究对象,利用胰凝乳蛋白酶能水解羧基端含芳香族氨基酸残基肤键的特性,根据其特异性酶切部位,结合电泳手段来分析肌球蛋白的内部构造差异性.结果表明,与夏季样品相比,冬季鲢的肌原纤维蛋白经酶切生成的肌球蛋白头部S-1较长,在高温下分子量为165ku的重酶解肌球蛋白HMM容易被再降解成小片段的135kuHMM,呈现出冬季肌球蛋白的结构不稳定性.在不同温度下加热夏季和冬季肌球蛋白,其ATPase失活速度和酶解肌球蛋白生成S-1的产生量的减少速度呈现一致性,说明酶解生成的S-1只来源于有活性的肌球蛋白.同时,冬季肌球蛋白热变性温度较夏季肌球蛋白要低6℃,表明冬季肌球蛋白的不稳定性.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 应用胰凝乳蛋白酶消化法比较冬季和夏季鲢鱼肉肌球蛋白的构造特性
来源期刊 水产学报 学科 工学
关键词 胰凝乳蛋白酶 肌球蛋白 肌球蛋白S-1 热稳定性 ATPase活性
年,卷(期) 2011,(6) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 940-947
页数 分类号 TS254.1
字数 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1231.2011.17334
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王锡昌 上海海洋大学食品学院 281 3516 32.0 42.0
2 于克锋 上海海洋大学水产与生命学院 21 89 6.0 9.0
3 陈舜胜 上海海洋大学食品学院 107 703 13.0 22.0
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研究主题发展历程
节点文献
胰凝乳蛋白酶
肌球蛋白
肌球蛋白S-1
热稳定性
ATPase活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
水产学报
月刊
1000-0615
31-1283/S
大16开
上海市临港新城沪城环路999号
4-297
1964
chi
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