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摘要:
为体外脸证流感病毒PB1-F2与热休克蛋白Hsp 40相互作用,通过两个方向的GST pull-down试验验证PB1-F2与Hsp40的相互作用.构建GST-多肽融合蛋白原核表达载体pGEX-6P-1-PB1-F2和pGEX-6P-1-Hsp40,并在大肠杆菌(E.co-li)BL21中诱导表达;构建真核表达载体pLEGFP-Hsp40及pCAGGS-PBI-F2,并分别转染293T细胞使其表达Hsp40及PB1-F2触合蛋白,然后进行GST pull-down试验验证二者的相互作用.成功地构建了两种蛋白的各种表达载体,经表达、纯化获得了可溶性的GST-多肽融合蛋白,GST pull-down试验正反两方向都证实了PB1-F2与Hsp40的相互作用,初步证实了流感病毒PB1-F2在体外能与Hsp40发生相互作用.
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GST pull-down
蛋白相互作用
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 GST pull-down验证流感病毒PB1-F2蛋白与热休克蛋白40的相互作用
来源期刊 生物技术通报 学科 医学
关键词 GST pull-down 流感病毒PB1-F2蛋白 热休克蛋白40 蛋白质相互作用
年,卷(期) 2011,(1) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 202-207
页数 分类号 R3
字数 4760字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李影 吉林农业大学动物科学技术学院 69 301 8.0 13.0
2 段铭 吉林大学人兽共患病研究所人兽共患病研究教育部重点实验室 12 22 3.0 3.0
3 张茂林 吉林大学人兽共患病研究所人兽共患病研究教育部重点实验室 14 38 4.0 5.0
4 关振宏 吉林大学人兽共患病研究所人兽共患病研究教育部重点实验室 13 32 3.0 4.0
5 侯佩莉 吉林农业大学动物科学技术学院 4 17 3.0 4.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
GST pull-down
流感病毒PB1-F2蛋白
热休克蛋白40
蛋白质相互作用
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通报
月刊
1002-5464
11-2396/Q
大16开
北京海淀区中关村南大街12号
18-92
1985
chi
出版文献量(篇)
7180
总下载数(次)
42
总被引数(次)
53964
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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