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凝血因子ⅨArg327Ile突变蛋白功能缺陷机制研究
凝血因子ⅨArg327Ile突变蛋白功能缺陷机制研究
作者:
丁秋兰
周佳维
戴菁
王学锋
王鸿利
郁婷婷
陆晔玲
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
因子Ⅸ
重组蛋白质类
突变
血友病B
摘要:
目的 研究FⅨArg327Ile (R327I)及Arg327 Ala(R327A)突变蛋白功能,探讨R327I突变导致血友病B的分子发病机制.方法 采用潮霉素筛选稳定表达细胞株,ELISA法筛选高效表达FⅨ重组蛋白细胞株,采用快流速Q琼脂糖凝胶和离子交换两步法分离纯化重组蛋白.ELISA和SDS-PAGE电泳分别检测重组蛋白含量和纯度.FⅦa/TF/Ca2+和FⅪa/Ca2+活化野生型及R327I和R327A突变FⅨ蛋白,用WB法分别检测不同时间内活化生成的FⅨa.野生型及两种突变FⅨa在不同FⅧa浓度下活化激活FX,以此计算野生型及两种突变FⅨa与FⅧa的解离常数;在含或不含FⅧa的条件下,检测野生型及两种突变FⅨa对不同浓度FX的激活能力,以此计算其催化效率.结果 表达分离纯化野生型、R327I和R327A FⅨ重组蛋白总量分别为450、210和64 μg,SDS-PAGE电泳结果显示重组蛋白纯度符合要求.两种突变蛋白均能被FⅦa/TF/Ca2+和FⅪa/Ca2+正常激活.R327I与R327A两种FⅨa突变蛋白与FⅧa的结合力分别为野生型的1/4和1/5.在含FⅧa条件下,R327I和R327I突变FⅨa对FX催化效率分别为野生型的1/6和1/8.而不含FⅧa条件下,催化效率分别为野生型的1/3和1/7.4.结论 R327I和R327A两种突变FⅨa与FⅧa结合异常,R327位点参与FⅧa结合,同时也与底物活化相关.R327I突变与FⅧa结合力降低导致重型血友病B的发生.
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文献信息
篇名
凝血因子ⅨArg327Ile突变蛋白功能缺陷机制研究
来源期刊
中华检验医学杂志
学科
医学
关键词
因子Ⅸ
重组蛋白质类
突变
血友病B
年,卷(期)
2011,(11)
所属期刊栏目
分子诊断
研究方向
页码范围
1006-1011
页数
分类号
R1
字数
4780字
语种
中文
DOI
10.3760/cma.j.issn.1009-9158.2011.11.011
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引文网络
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因子Ⅸ
重组蛋白质类
突变
血友病B
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中华检验医学杂志
主办单位:
中华医学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1009-9158
CN:
11-4452/R
开本:
大16开
出版地:
北京市西城区宣武门东河沿街69号
邮发代号:
2-71
创刊时间:
1978
语种:
chi
出版文献量(篇)
7229
总下载数(次)
38
总被引数(次)
76070
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