人胎盘膜铁蛋白同类型双亚基功能、铁核结构和释放铁动力学研究

• 作者: 罗联忠 蔡宗苇 金宏伟 黄河清
• 来源期刊: 分析化学
• 学科: 生物学
• 关键词: 人胎盘膜铁蛋白 单类型亚基 亚基作用 铁转运模型 结构与功能
• 年，卷（期）: 2011,（2）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 155-162
• 分类号: Q51
• 字数: 7471字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3724/SP.J.1096.2011.00155

摘要

以人胎盘组织为实验材料,小批量制备电泳纯人胎盘膜铁蛋白(HPMF),对其结构与功能进行研究.十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)技术揭示,HPMF蛋白壳由分子量分别为15 kDa(MF15)和20 kDa(MF20)的亚基组成,其中MF15蛋白含量约为MF20的3倍.经肽质量指纹图谱(PMF)技术鉴定,发现PHMF的MF15和MF20亚基与人铁蛋白(HF)L亚基均具有较高的同源性,提出HPMF由单类型但分子量不同的双亚基组成的新观点.在选用基质辅助电离激光解吸飞行时间质谱(MALDI-TOF MS)技术直接分析HPMF亚基稳定性过程中,获得5个质荷比(m/z)值为5071.25,9962.51,15131.55(MF15),19936.40(MF20)和20147.61的特征质谱峰,其对应的亚基分子式分别为[MF15]3+,[MF20]2+,[MF15]+,[MF20]+和[MF20+Fe]+.ICPMS分析发现,HPMF铁核中的铁和无机磷酸盐(Pi)含量仅为85Fe3+/HPMF和15P1/HPMF,其中Fe3+/Pi比值约为5.72,明显低于绝大多数哺乳动物铁蛋白,但却高于细菌铁蛋白(BF).在释放铁动力学方面,HPMF以一级反应动力学途径释放完整铁核中的铁量,其释放时间约需750 min,其释放铁的速率慢于马脾铁蛋白(HSF)和猪胰铁蛋白(PPF)(约60min).根据HPMF完全不同于大部分哺乳动物、植物和细菌铁蛋白的新颖结构与功能,提出HPMF在母体和胎儿之间中起着释放、储存和转运铁的复合生理功能的铁转运模型.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄河清	厦门大学生命科学学院生物化学与生物技术学系	61	288	9.0	13.0
5	金宏伟	厦门大学生命科学学院生物化学与生物技术学系	22	93	6.0	8.0
6	蔡宗苇	香港浸会大学化学系	19	438	8.0	19.0
7	罗联忠	厦门大学生命科学学院生物化学与生物技术学系	3	2	1.0	1.0