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摘要:
作为分子伴侣,热激蛋白可起修复变性蛋白与阻止其他蛋白质聚集的作用.为进一步理解蝶蛹金小蜂Pteromalus puparum热激蛋白家族的分子伴侣功能,本研究对来自该寄生蜂的热激蛋白Pphsp90,Pphsp70,Pphsc70,Pphsp60,Pphsp40和Pphsp20的基因在大肠杆菌Escherichia coli BL21菌株中进行了过表达.结果表明:除PphSp40外,其余5个基因均得到高效表达,且表达的重组热激蛋白在高温下(80℃)具可溶性与热稳定性.其中,Pphsp20与Pphsp90在大肠杆菌中的表达显著提高了高温下(50℃,1h)细胞的存活率.离体活性实验证实,利用纯化的融合蛋白Pphsp20可减少高温下荧光素酶的聚集现象.据此认为,Pphsp20与Pphsp90均具有大肠杆菌细胞的热保护功能,但Pphsp20可以单独发挥作用,而Pphsp90可能需其他因子协同作用才有保护活性.
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基因表达
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 蝶蛹金小蜂热激蛋白家族基因表达与热保护功能
来源期刊 昆虫学报 学科 生物学
关键词 蝶蛹金小蜂 热激蛋白 基因表达 蛋白热稳定性 蛋白纯化
年,卷(期) 2012,(8) 所属期刊栏目 生理与生化
研究方向 页码范围 903-910
页数 分类号 Q966
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王欢 35 178 7.0 11.0
3 叶恭银 浙江大学昆虫科学研究所 149 2520 27.0 41.0
4 李凯 东华大学生物科学与技术研究所 58 122 6.0 9.0
7 方琦 浙江大学昆虫科学研究所 13 76 7.0 8.0
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研究主题发展历程
节点文献
蝶蛹金小蜂
热激蛋白
基因表达
蛋白热稳定性
蛋白纯化
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昆虫学报
月刊
0454-6296
11-1832/Q
16开
北京市朝阳区北辰西路1号院5号中国科学院动物研究所
1950
chi
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