杆状病毒蛋白融合肽LdF在溶液中的NMR结构研究

• 作者: 刘买利 姜凌 曾丹云 熊景文
• 来源期刊: 波谱学杂志
• 学科: 物理学
• 关键词: 核磁共振(NMR) 结构 2D NMR 杆状病毒融合肽
• 年，卷（期）: 2012,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 60-67
• 分类号: O482.53|Q71
• 字数: 3512字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-4556.2012.01.006

摘要

LD130是舞毒蛾核多角体病毒(Lymantria dispar multiple nucleopolyhedrovirus,LdMNPV)的膜融合蛋白(F蛋白),其F1亚基N端疏水的保守区为介导膜融合过程的活性肽段,即融合肽区域.利用核磁共振的方法,确定了该融合肽在酸性条件下类膜环境中的溶液结构.结果表明融合肽LdF具有典型的α螺旋结构,整个肽段于类膜环境中呈现两亲性,即螺旋沿轴向可分为亲水侧面和亲脂侧面.该结构有利于对病毒囊膜与细胞膜融合过程的深入理解与研究.