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摘要:
锌指结构抗病毒蛋白(ZAP)能够特异性地识别病毒RNA并促进其特异性降解,从而抑制病毒的复制.ZAP不能独立地发挥抗病毒的功能,需要招募细胞内很多因子,包括外切酶复合体(exosome)、RNA解旋酶p72等.通过蛋白质组学分析方法,我们找到了与ZAP可能存在相互作用的一些蛋白质并证实蛋白磷酸酶2调节亚基A的α亚型(PR65A)与ZAP之间存在着直接的相互作用.细胞内PR65A的表达水平,降低削弱ZAP的活性,表明PR65A是ZAP发挥最佳抗病毒活性所必需的.这丰富了我们对ZAP抗病毒作用机理的认识,同时也为更好地利用其抗病毒活性提供了重要的指导.
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文献信息
篇名 PR65A调控抗病毒蛋白ZAP的活性
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科
关键词 锌指抗病毒蛋白(ZAP) PR65A 抗病毒
年,卷(期) 2012,(5) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 431-437
页数 7页 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1206.2011.00324
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 高光侠 中国科学院生物物理研究所 3 3 1.0 1.0
2 王忠峰 中国科学院生物物理研究所 2 12 1.0 2.0
3 王新路 中国科学院生物物理研究所 1 0 0.0 0.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
锌指抗病毒蛋白(ZAP)
PR65A
抗病毒
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
出版文献量(篇)
3726
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14
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