Cdh1介导的Sp100蛋白降解机制初探

• 作者: 周彩红 季朝能 李可旼 王然 薛京伦 陈金中
• 来源期刊: 复旦学报：自然科学版
• 学科: 生物学
• 关键词: Sp100 Cdh1 降解 D-box
• 年，卷（期）: 2012,（3）
• 所属期刊栏目: 生命科学
• 页码范围: 315-321
• 分类号: Q291
• 语种: 中文

摘要

Cdh1是后期促进因子APC复合物的共激活因子之一,其蛋白在有丝分裂末期和G0/G1期激活APC复合物.Cdh1通过识别特异性的序列,在特定的细胞周期时刻为APC复合物呈递需要被降解的底物.Sp100作为PML-NBs结构重要组成蛋白,参与抗病毒,转录调控,细胞凋亡等重要的细胞活动.在本课题组前期研究工作中,发现了Sp100的蛋白序列上含有一个典型的D-box序列,即RxxL,暗示着Sp100能够被Cdh1识别,可能是APC复合物的底物.在本实验中,证明了Cdh1参与Sp100蛋白泛素化降解的途径,并且这个过程依赖于Sp100蛋白完整的D-box结构.这些发现不仅提供了一种新的内源的Sp100蛋白调控方式,并且为进一步研究Sp100以及其他PML-NBs蛋白的调节打下基础.