固定化D-氨基酸氧化酶催化DL-氨基酸去消旋化制备非天然L-氨基酸

• 作者: 何从林 夏仕文 徐红梅
• 来源期刊: 分子催化
• 学科: 化学
• 关键词: 固定化D-氨基酸氧化酶 过氧化氢酶 氧化脱氨 DL-氨基酸 非天然L-氨基酸
• 年，卷（期）: 2012,（2）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 192-196
• 分类号: Q814.1|O643.3
• 语种: 中文

摘要

在过氧化氢酶和氧气存在下,固定化D-氨基酸氧化酶（D-AAO）对映选择性催化DL-氨基酸中的D-对映体氧化脱氨为相应酮酸,L-对映体保留.研究了D-AAO的底物特异性并对反应条件进行了优化.结果表明：D-AAO具有较宽的底物谱,能够催化疏水性α-氨基酸的D-对映体氧化脱氨.在最优反应条件下,D-AAO催化DL-2-氨基丁酸、DL-2-氨基戊酸去消旋化,L-2-氨基丁酸、L-2-氨基戊酸的收率分别为48%和47%,ee分别为99.5%和99.8%.进一步地利用Pd-C/HCOONH4催化氧化脱氨过程中产生的亚氨基酸原位还原,有效提高了L-2-氨基丁酸、L-2-氨基戊酸的收率并保持高的光学纯度.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	徐红梅	重庆邮电大学生物信息学院	16	29	3.0	5.0
2	何从林	重庆邮电大学生物信息学院	31	136	6.0	11.0
3	夏仕文	重庆邮电大学生物信息学院	9	11	2.0	3.0