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摘要:
嗜热栖热菌(Thermus thermophilus)wl的超氧化物歧化酶基因在Escherichia coli BL21( DE3)中进行表达,采用Ni-NTA agarose亲和层析获得重组超氧化物歧化酶,比活力达565 U/mg.重组酶的相对分子质量为110.9 kDa,亚基相对分子质量为28.3 kDa,该酶为同聚四聚体蛋白.重组酶对氯仿-乙醇和SDS敏感,对H2O2不敏感,并且它的紫外最大吸收波长位于279 nm,判断其属于锰超氧化物歧化酶类型.1.0 mmol/dm3 Mn2+对重组酶有激活作用,同浓度的其他金属离子Mg2+、Ca2+、Ba2、Co2、Cu2+、Zn2+和Fe2+对重组酶活力都有抑制作用,其中以Co2+的作用最强,抑制了约64%的酶活性.重组酶在70℃下处理1h,保持原有活力的60%,即使在90℃下处理1h,仍保持原有活力的35%.在pH值为4.0 ~11.0的缓冲液中25℃下处理1h,保持65%以上的原始活力.由此可见,重组锰超氧化物歧化酶具有高的热稳定性和宽pH稳定性,在工业上具有巨大的应用潜力.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 嗜热栖热菌重组锰超氧化物歧化酶的性质
来源期刊 台湾海峡 学科 地球科学
关键词 海洋生物学 锰超氧化物歧化酶 热稳定 嗜热栖热菌wl
年,卷(期) 2012,(1) 所属期刊栏目 论文与报告
研究方向 页码范围 53-57
页数 分类号 P735
字数 3253字 语种 中文
DOI 10.3969/J.ISSN.1000-8160.2012.01.008
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 席守民 河南科技大学医学院 66 354 9.0 16.0
2 杨五彪 河南科技大学医学院 34 211 8.0 13.0
3 叶子坚 8 13 3.0 3.0
4 李鹤宾 10 39 4.0 5.0
传播情况
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研究主题发展历程
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海洋生物学
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热稳定
嗜热栖热菌wl
研究起点
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相关学者/机构
期刊影响力
应用海洋学学报
季刊
2095-4972
35-1319/P
16开
厦门市大学路178号
1982
chi
出版文献量(篇)
1912
总下载数(次)
4
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