血红素氧合酶HugZ组氨酸-249对组氨酸-245侧链缺失补偿的结构基础

• 作者: 沈溪辉 王大成 胡永林
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: 幽门螺旋杆菌 血红素氧合酶 致病菌 铁元素摄取 补偿作用
• 年，卷（期）: 2012,（9）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 871-876
• 页数: 6页
• 分类号: Q5
• 语种: 中文
• DOI: 10.3724/SP.J.1206.2011.00513

摘要

血红素氧合酶HugZ是幽门螺旋杆菌(Helicobacter pylori)利用宿主血红素作为铁源的关键蛋白.HugZ的His245残基侧链咪唑基与血红素中心铁配位结合,是酶活中心的重要组成部分.用定点突变的方法构建HugZ突变体H245A、H249A和H245A/H249A基因,并将突变体蛋白表达纯化.通过X射线晶体学途径解析了突变体H245A与血红素复合物的2.55(A)分辨率晶体结构.结构解析表明,HugZ的His249残基侧链咪唑基团与血红素的铁原子结合,从而补偿了His245侧链缺失.这种结构特征在已知血红素氧合酶中未曾发现.Va1238ψ平面的可翻转和Gly239的柔性是His249能与血红素配位结合的关键原因,二者的共同作用改变了C端肽链的走向,使Va1238与His249之间的柔性回折与αl螺旋的相互作用发生解离,并向远离血红素的方向伸展.HugZ蛋白与血红素结合的光谱实验证明HugZ柔性C端上的组氨酸残基有利于HugZ与血红素的结合.研究结果表明,含多个组氨酸残基柔性C端的存在有利于血红素氧合酶HugZ结合和分解血红素.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王大成	中国科学院生物物理研究所	29	97	5.0	9.0
2	胡永林	中国科学院生物物理研究所	4	8	2.0	2.0
3	沈溪辉	中国科学院生物物理研究所	1	0	0.0	0.0