集胞藻PCC6803中S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862金属蛋白酶活性的体外鉴定

• 作者: 张旭 秦春燕 陈谷
• 来源期刊: 微生物学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 集胞藻PCC6803 S2P金属蛋白酶 Slr0643 Sll0862 原核表达 纯化 体外酶活鉴定
• 年，卷（期）: 2012,（1）
• 所属期刊栏目: 研究简报
• 页码范围: 130-135
• 分类号: Q936
• 语种: 中文

摘要

[目的]金属蛋白酶S2P在细菌中通过在膜切割转录调控因子、释放δ因子参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制,但蓝细菌中S2P的功能还未被鉴定,故我们考察集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862的金属蛋白酶活性.[方法]以pET-30b(+)为载体,分别构建重组质粒pF0643和pF0862,在大肠杆菌BL21( CE3)中诱导表达并纯化Slr0643及Sll0862蛋白,以β-酪蛋白为底物检测重组蛋白的酶活性.[结果]体外酶活实验显示重组表达的Slr0643及Sll0862蛋白有内切蛋白酶活性,且其活性受金属螯合剂o-phenanthroline的抑制.体外酶活的鉴定结果为进一步研究Slr0643和Sll0862的体内酶活和生物学功能奠定了基础.[结论]集胞藻PCC6803中的S2P同源蛋白Slr0643及Sll0862具有金属蛋白酶活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张旭	华南理工大学轻工与食品学院	10	49	5.0	6.0
2	陈谷	华南理工大学轻工与食品学院	24	261	6.0	16.0
3	秦春燕	华南理工大学轻工与食品学院	3	3	1.0	1.0