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摘要:
本研究合成了编码CaIFN-α蛋白的基因片段,分别与温度诱导表达载体pBV220和化学诱导表达载体pET20b连接,构建了pBV220-CaIFN-α和pET20b-CaIFN-α重组表达质粒,转化大肠杆菌BL21,通过温度诱导和IPTG诱导表达,CaIFN-α蛋白表达量分别为25%和20%.对比两方法诱导表达结果,确定最佳诱导方法为温度诱导.表达菌经超声破碎、变性、复性、疏水层析和分子筛层析后,得纯化的CaIFN-α蛋白,纯度约为96%.利用MDCK(犬肾细胞)-VSV(水疱性口炎病毒)体系,测定纯化后CaIFN-α蛋白的生物学比活性为3×107 U/mg.
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文献信息
篇名 犬α干扰素的原核表达及活性检测
来源期刊 畜牧与兽医 学科 生物学
关键词 犬干扰素α 原核表达 纯化 生物学活性
年,卷(期) 2012,(7) 所属期刊栏目 兽医科技
研究方向 页码范围 69-72
页数 分类号 Q786
字数 2567字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴丛梅 长春工业大学化学与生命科学学院 26 61 5.0 5.0
2 殷玉和 长春工业大学化学与生命科学学院 21 31 3.0 3.0
3 李莹莹 长春工业大学化学与生命科学学院 3 10 2.0 3.0
4 刘新涛 长春工业大学化学与生命科学学院 6 12 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
犬干扰素α
原核表达
纯化
生物学活性
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
畜牧与兽医
月刊
0529-5130
32-1192/S
大16开
南京卫岗1号南京农业大学内
28-42
1950
chi
出版文献量(篇)
9512
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18
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