L-谷氨酸氧化酶的分离纯化及酶学性质的研究

• 作者: 李敬龙 李玲 毕春元
• 来源期刊: 中国酿造
• 学科: 生物学
• 关键词: L-谷氨酸氧化酶 分离 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2012,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 140-143
• 分类号: Q814.1
• 字数: 3355字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0254-5071.2012.01.042

摘要

采用硫酸铵分级沉淀、HPLC脱盐、离子交换、SuperdexG-200凝胶层析等步骤从华美链霉菌(Streptomyces sp.)发酵液中分离纯化L-谷氨酸氧化酶(GLOD),经过SDS-PAGE电泳检测,样品达到电泳级纯,分子量为140ku.对纯化的GLOD研究发现,该酶的最适反应温度为50℃,最适pH值为7.0,温度稳定范围为0℃～50℃,pH稳定范围在6.0～9.0,GLOD催化L-谷氨酸的米氏常数Km为2.1 ×10-4mol/L,Na+、K+、Mg2+对酶活几乎没有影响,而Hg2+、Cu2+、Ag+均不同程度的抑制酶的活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	毕春元	山东省科学院生物研究所山东省生物传感器重点实验室	29	127	6.0	9.0
2	李敬龙	山东轻工业学院食品与生物工程学院	38	294	9.0	15.0
3	李玲	山东轻工业学院食品与生物工程学院	5	19	3.0	4.0