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摘要:
设计一对3’端互补、5’端带酶切位点的引物,用PCR扩增唾液富组蛋白5(H5)基因(h5),将我体pGEX4T-2和h5双酶切、连接、转化DH5α,将筛选鉴定的重组质粒pGEX4T-2-h5转化BL21 (DE3).诱导重组菌BL21 (DE3) -pGEX4T-2-h5表达,纯化融合蛋白GST-H5,用Thrombin切去GST标签获取重组H5(rH5),测试rH5抗白色念珠菌(Candida albicans)活性.试验成功构建了重组载体pGEX4T-2-h5,在37℃重组菌BL21 (DE3)-pGEX4T-2-h5生长至OD600nm=0.6时用1 mmol/L IPTG于20℃诱导9h,可获得高水平表达的融合蛋白GST-H5;酶切后获得的rH5对白色念珠菌生长有较强的抑制作用,rH 5产率约2 mg/L.
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文献信息
篇名 唾液富组蛋白5的原核表达、纯化与抗菌活性鉴定
来源期刊 湖北农业科学 学科 生物学
关键词 唾液富组蛋白5(H5) 融合蛋白GST-H5 原核表达 白色念珠菌(Candida albicans)
年,卷(期) 2012,(8) 所属期刊栏目 生物技术
研究方向 页码范围 1696-1698
页数 分类号 Q78
字数 2712字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0439-8114.2012.08.050
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 金科华 湖北科技学院基础医学院 10 10 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
唾液富组蛋白5(H5)
融合蛋白GST-H5
原核表达
白色念珠菌(Candida albicans)
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
湖北农业科学
半月刊
0439-8114
42-1255/S
大16开
武汉市武昌南湖瑶苑2号
38-21
1955
chi
出版文献量(篇)
19680
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