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摘要:
利用原核表达系统BL21和FN102表达交替氧化酶,用镍-NTA(Ni-NTA)琼脂糖凝胶层析柱纯化交替氧化酶可溶蛋白,利用SDS-PAGE检测纯化蛋白电泳纯度,用分光光度法测蛋白活性.结果表明:FN102表达的交替氧化酶量高于BL21;在BL21表达系统中的蛋白电泳纯度<10%,而在FN102中表达的纯化蛋白电泳纯度达到90%~95%;BL21中表达交替氧化酶纯化蛋白活性为165.1 nmol/(min· mg),FN102中表达的交替氧化酶纯化蛋白活性为64.0 nmol/(min·mg).
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文献信息
篇名 交替氧化酶的原核表达、纯化及活性研究
来源期刊 江苏农业科学 学科 生物学
关键词 交替氧化酶 原核表达 纯化 活性
年,卷(期) 2012,(12) 所属期刊栏目 生物技术
研究方向 页码范围 22-25
页数 4页 分类号 Q513
字数 4182字 语种 中文
DOI
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交替氧化酶
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期刊影响力
江苏农业科学
半月刊
1002-1302
32-1214/S
大16开
南京市孝陵卫钟灵街50号
28-10
1973
chi
出版文献量(篇)
24128
总下载数(次)
53
总被引数(次)
109978
相关基金
浙江省自然科学基金
英文译名:
官方网址:http://www.zjnsf.net/
项目类型:一般项目
学科类型:
论文1v1指导