集胞藻PCC6803中S2P蛋白酶假定底物的体外诱导表达及纯化

• 作者: 秦春燕 陈谷
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 第二位点蛋白酶(S2P) 底物 anti-σ因子 原核表达 纯化
• 年，卷（期）: 2013,（9）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 114-120
• 页数: 7页
• 分类号: Q816
• 字数: 4957字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201309025

摘要

金属蛋白酶S2P同源蛋白在行光合作用的蓝藻中广泛存在.S2P蛋白酶通过在膜切割转录调控因子(anti-σ因子),释放σ因子来参与胁迫响应是跨膜信号转导的保守机制.集胞藻PCC6803中S2P蛋白酶参与胁迫响应的跨膜信号转导,但其作用机理及底物均未明确.经过深入考察分析,实验锁定了4对σ因子和anti-σ因子的组合:SigE-ChlH(Slr1055)、SigI(Sl10687)-Sl10688、SigG(Slr1545)-Slr1546及SigH(Slr0856)-Sl10857.以pET-30b(+)为载体,通过重组表达纯化,成功获得一系列S2P假定底物的重组蛋白:全长anti-σ因子及截去羧基端部分序列的截短片段,包括Slr1055、Slr1055△(1～232)、Sl10688、Sll0688△(1～152)、Slr1546、Slr1546△(1～174)、Sl10857、Sl10857△(1～101)和大肠杆菌的S2P底物RseA(1～148).为下一步在体外重构S2P蛋白酶与底物的酶切体系、阐释蓝藻体内S2P介导的级联信号转导机制奠定了基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈谷	华南理工大学轻工与食品学院	24	261	6.0	16.0
2	秦春燕	华南理工大学轻工与食品学院	3	3	1.0	1.0