茶树EGCG-O-甲基转移酶的纯化及酶学性质

• 作者: 吕海鹏 张悦 林智 费冬梅
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 茶树 EGCG-O-甲基转移酶 纯化 性质
• 年，卷（期）: 2013,（9）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 194-197
• 页数: 4页
• 分类号: TS272
• 字数: 3741字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201309040

摘要

对重组茶树EGCG-O-甲基转移酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究.结果表明:经HisTMTrap 层析纯化后,获得了纯度超过95％的重组融合蛋白,纯化倍数为22.51倍,酶活回收率为34.54％,酶比活力达到0.0186U/mg;酶分子质量约为27.6kD；该酶的最适反应温度为35℃、最适pH7.5;以表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)作为底物,酶学动力学常数Km为0.100mmol/L,Vmax为7.485mg/(L·min).

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	吕海鹏	中国农业科学院茶叶研究所国家茶产业工程技术研究中心	32	433	12.0	20.0
2	林智	中国农业科学院茶叶研究所国家茶产业工程技术研究中心	66	865	18.0	27.0
3	张悦	中国农业科学院茶叶研究所国家茶产业工程技术研究中心	53	202	7.0	12.0
4	费冬梅	中国农业科学院茶叶研究所国家茶产业工程技术研究中心	1	2	1.0	1.0