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摘要:
真核生物蛋白的泛素化是细胞维持对某些受组成型调节和环境刺激产生的蛋白质水平的基本调节方式,泛素-蛋白酶体途径对蛋白质降解、运输和免疫反应过程的控制等细胞功能起着非常重要的作用.本研究揭示了一个功能未知、具有RING结构特征的Ⅰ型穿膜蛋白RNF148的泛素化降解功能.通过流式筛选、免疫共沉淀、浓度梯度依赖降解实验及泛素化检测等实验证明:RNF148与四跨膜区蛋白(tetraspanin)家族的一个成员TSPAN 15有相互作用,即RNF148可以泛素化并降解TSPAN15.RNF148的RING结构被突变后,TSPAN 15的泛素化被严重影响;而TSPAN 15的N端胞浆段的21位赖氨酸和C端278位赖氨酸被突变为精氨酸后,RNF148对其泛素化的程度也降低.TSPAN15经由RNF148泛素化后会连接K29位或K63位多泛素链,进而导致TSPAN 15的转位或降解.本研究证明RNF148作为泛素连接酶可以泛素化降解TSPANl5.
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文献信息
篇名 E3连接酶RNF148泛素化降解TSPAN15
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科 生物学
关键词 RNF148 TSPAN15 E3连接酶 泛素 四跨膜区蛋白(tetraspanin)
年,卷(期) 2013,(4) 所属期刊栏目 研究快报
研究方向 页码范围 325-332
页数 8页 分类号 Q5|Q2
字数 语种 中文
DOI 10.3724/SP.J.1206.2013.00053
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 索塔林 中国科学院生物物理研究所 5 27 3.0 5.0
2 唐捷 中国科学院生物物理研究所 14 47 4.0 6.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
RNF148
TSPAN15
E3连接酶
泛素
四跨膜区蛋白(tetraspanin)
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
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