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摘要:
目的 诱导表达Cav1.2钙通道片段CT1与谷胱甘肽转移酶(GST)重组的融合蛋白并进行纯化和鉴定.方法 将pGEX-6p-3/CT1重组质粒转化入E.coli BL21中并诱导表达,采用非离子去污剂B-per的方法分离纯化GST-CT1融合蛋白,使用Western blot技术鉴定GST-CT1融合蛋白,pull-down assay实验方法检测GST-CT1融合蛋白的生物学功能.结果 非离子去污剂B-per能够成功分离纯化GST-CT1融合蛋白,识别此片段的特异性抗体能够检测到GST-CT1融合蛋白;制备获得的GST-CT1融合蛋白具有与钙调蛋白结合的生物学功能.结论 技术简单、操作快速的非离子去污剂B-per能够分离纯化具有生物学功能的GST-CT1融合蛋白.
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文献信息
篇名 Cav1.2钙通道片段CT1融合蛋白的制备及生物学活性鉴定
来源期刊 中国医科大学学报 学科 医学
关键词 融合蛋白 非离子去污剂 钙通道 片段
年,卷(期) 2013,(11) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 970-973
页数 4页 分类号 R965
字数 3008字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郝丽英 中国医科大学药学院药物毒理学教研室 56 146 6.0 9.0
2 赵美眯 中国医科大学药学院药物毒理学教研室 26 110 5.0 9.0
3 于丽凤 中国医科大学药学院药物毒理学教研室 8 22 4.0 4.0
4 封瑞 中国医科大学药学院药物毒理学教研室 31 128 7.0 10.0
5 胡慧媛 中国医科大学药学院药物毒理学教研室 32 127 6.0 9.0
6 郭凤 中国医科大学药学院药物毒理学教研室 31 119 7.0 9.0
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融合蛋白
非离子去污剂
钙通道
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研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国医科大学学报
月刊
0258-4646
21-1227/R
大16开
沈阳市和平区北二马路92号
8-175
1951
chi
出版文献量(篇)
6544
总下载数(次)
2
总被引数(次)
34961
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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